胰淀粉酶（pancreatic amylase）是由胰腺代謝的一種水解酶，是功效于可溶性淀粉、直鏈淀粉、糖元等α-1,4-葡聚糖，水解反應α-1,4-糖苷鍵的酶。歸屬于α-胃蛋白酶的一種。微生物菌種的酶基本上全是代謝性的。此酶以Ca2 為必不可少因素并做為平穩(wěn)因素，既功效于直鏈淀粉，亦功效于支鏈淀粉，沒差別地斷開α-1,4-鏈。因而，其特點是造成底物水溶液黏度的驟降和碘反映的消退，最后物質(zhì)在溶解直鏈淀粉時以麥芽糖漿主導。
除此之外，也有麥芽糖三糖及小量葡萄糖。另一方面在溶解支鏈淀粉時，除麥芽糖漿、葡萄糖外，還轉(zhuǎn)化成支系一部分具備α-1,6-鍵的α-極限糊精。一般溶解程度以葡萄糖為標準是35-50%，但在病菌的胃蛋白酶中，亦有展現(xiàn)達到70%溶解程度的（最后分散出葡萄糖）。
β-胃蛋白酶與α-胃蛋白酶的不同之處取決于從非氧化性尾端多次以麥芽糖漿為企業(yè)斷開α-1,4-葡聚糖鏈。關鍵常見于高等植物中（麥籽、麥子、紅薯、黃豆等），但也是有匯報在病菌、牛奶、霉菌中存有。針對象直鏈淀粉那般沒有支系的底物能徹底溶解獲得麥芽糖漿和小量的葡萄糖。功效于支鏈淀粉或葡聚糖的情況下，斷開至α-1,6-鍵的前邊反映就終止了，因而轉(zhuǎn)化成相對分子質(zhì)量較為大的極限糊精。從所述的α-胃蛋白酶和β-胃蛋白酶的功效方法，各自明確提出α-1,4-葡聚糖-4-葡萄糖水解酶（α-1,4-glucan 4-glucanohydrolase）和α-1,4-葡聚糖-麥芽糖水解酶（α-1,4-glucan maltohydrolase）的名字等而被應用。
胰淀粉酶由胰腺以特異性情況排進消化系統(tǒng)，是最重要的水解反應碳水化合物化合物的酶，和喉腔代謝的胃蛋白酶一樣都歸屬于α-胃蛋白酶，功效于α-1，4糖苷鍵，對支系上的α-1，6糖苷鍵無功效，故又稱木薯淀粉內(nèi)切酶，其功效的適宜pH為6.9，可根據(jù)腎小管濾過，是能在一切正常時于尿中出現(xiàn)的血液酶。
身體的別的組織如子宮卵巢、雙側(cè)輸卵管、肺、男性睪丸、精夜、乳腺等的提取液上都發(fā)覺有胃蛋白酶特異性；血液、尿里、保濕乳液中也含胃蛋白酶。血液胃蛋白酶中關鍵來源于胰腺、喉腔，尿里中胃蛋白酶則來自于血液。
